Covalente modificatie

Hoe kun je zorgen dat de snelheid van een enzym veranderd?

- covalent en irreversible.

Hoe zorg je dat enzymen alleen het voedsel verteren en geen andere weefsels? Zymogeen is een voorvorm van een enzym wat zelf nog niet actief is. Je ziet een voorvorm Trypsinogeen, je ziet heel veel disulfidebruggen, die houden alles bij elkaar. Je ziet ook een lusine (eenzijketen, een aminozuur). Trypsin (het actieve enzym) knipt altijd in de buurt van het lusine.

In je darm zijn alvast actieve trypsin moleculen aanwezig die gaan dan knippen en dan ontstaat trysine. Dit noem je auto-katalyse. Dit mag niet gebeuren in de pancreas zelf, maar in de darmen. Het kan wel dan krijg je pancreatitis, dan verteer je je eigen pancreas. Als die rode peptide (dia 23) in je bloed gevonden wordt dan heb je de ziekte.

Enteropeptidase wordt door iets anders geselectederd. Zymogeen komt in tentamen!! Een andere manier van covalente modificatie deze is niet irreversible!!!! Hier heb je iets dat reversible is, als een fosfaat bindt krijg je een actief enzym, hier heb je een schakelaar.

Fosfaatgroep eraf is weer inactief. Twee enzymen (kinase en fosfaatase) die de schakelaar beïnvloeden. Het is reguleerbaar omdat je altijd kunt schakelen. Je kunt een fosfaat plaatsen in het actieve centrum, is alleen niet altijd bereikbaar. Je hebt ook nog iets anders een indirecte selectedring, dan bindt de fosfaatgroep ver weg van het actieve centrum. Als het fosfaat bindt dan vindt er een conformatie verandering plaats, er gaat een soort tunnel open, dan kan het substraat het enzym binnen en kan het enzym werken. Dit zijn dus twee belangrijke regulatiepaden.

Onze cellen zitten vol met regulatienetwerken. De driehoekjes geven aan dat daar een fosfaat kan binden (dia 28).